Pangunahing Pagkakaiba - Alpha Helix at Beta Pleated Sheet

Ang Alpha helix at beta plate ay dalawang magkakaibang pangalawang istraktura ng protina. Ang Alpha helix ay isang kanang kamay na coiled o spiral conformation ng mga kadena ng polypeptide. Sa alpha helix, ang bawat grupo ng backbone N-H ay nagbibigay ng isang hydrogen bond sa backbone C = O group, na inilalagay sa apat na residues bago. Dito, lumilitaw ang mga bond ng hydrogen sa loob ng isang kadena ng polypeptide upang makalikha ng isang istrakturang helical. Ang mga sheet ng beta ay binubuo ng mga beta strands na konektado sa paglaon ng hindi bababa sa dalawa o tatlong backbone hydrogen bond; bumubuo sila ng isang pangkalahatang baluktot, pleated sheet. Sa kaibahan sa alpha helix, ang mga hydrogen bond sa mga beta sheet ay nabubuo sa pagitan ng mga N-H na grupo sa gulugod ng isang strand at C = O na mga grupo sa gulugod ng mga katabing hibla. Ito ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng Alpha Helix at Beta Pleated Sheet.

Ano ang isang Alpha Helix

Ang mga protina ay binubuo ng mga kadena ng polypeptide, at nahahati sila sa maraming mga kategorya tulad ng pangunahin, pangalawang, tertiary, at quaternary, depende sa hugis ng isang natitiklop na kadena ng polypeptide. Ang mga α-helice at beta-pleated sheet ay ang dalawang pinaka-karaniwang nakaranas ng pangalawang istraktura ng isang kadena ng polypeptide.

Ang istraktura ng Alpha-helical ng mga protina ay nabubuo dahil sa pagbubuklod ng hydrogen sa pagitan ng mga backbone amide at carbonyl group. Ito ay isang kanang kamay na likaw, na karaniwang naglalaman ng 4 hanggang 40 mga residu ng amino acid sa kadena ng polypeptide. Ang sumusunod na pigura ay naglalarawan ng istraktura ng alpha helix.

Bumubuo ang mga bond ng hydrogen sa pagitan ng isang N-H na pangkat ng isang nalalabing amino na may isang C = O na pangkat ng isa pang amino acid, na inilagay sa 4 na labi nang mas maaga. Ang mga hydrogen bond na ito ay mahalaga sa paglikha ng alpha helical na istraktura, at bawat kumpletong pagliko ng helix ay may 3.6 na amino residues.

Ang mga amino acid na ang mga R-group ay masyadong malaki (ibig sabihin, tryptophan, tyrosine) o masyadong maliit (ibig sabihin, glycine) na nagpapawalang-bisa sa α-helices. Nasisira rin ni Proline ang α-helices dahil sa hindi regular na geometry nito; ang mga R-group bond ay bumalik sa nitrogen ng amide group, at nagsasanhi ng steric hindrance. Bilang karagdagan, ang kakulangan ng isang hydrogen sa nitroheno ni Proline ay pumipigil sa pakikilahok sa pagbubuklod ng hydrogen. Bukod sa na, ang katatagan ng alpha helix ay nakasalalay sa sandali ng dipole ng buong helix, na sanhi sanhi ng mga indibidwal na dipole ng C = O mga pangkat na kasangkot sa hydrogen bonding. Ang matatag na α-helices ay karaniwang nagtatapos sa isang sisingilin na amino acid upang ma-neutralize ang dipole sandali.

Isang Molekyul na Hemoglobin, na mayroong apat na heme-binding subunits, bawat isa ay gawa sa α-helices.

Ano ang Beta Pleated Sheet

Ang mga sheet na pleated ng beta ay isa pang uri ng istrakturang pangalawang protina. Ang mga sheet ng beta ay binubuo ng mga beta strands na konektado sa paglaon ng hindi bababa sa dalawa o tatlong backbone hydrogen bond, na bumubuo ng isang pangkalahatang baluktot, pleated sheet. Pangkalahatan, ang isang beta strand ay naglalaman ng 3 hanggang 10 mga residu ng amino acid, at ang mga hiblang ito ay nakaayos na katabi ng iba pang mga beta strands habang bumubuo ng malawak na network ng hydrogen bond. Dito, ang mga grupo ng N-H sa gulugod ng isang strand ay lumilikha ng mga hydrogen bond na may mga C = O na grupo sa gulugod ng mga katabing hibla. Ang dalawang dulo ng kadena ng peptide ay maaaring italaga sa N- terminus at C- terminus upang mailarawan ang direksyon. Ang N- terminus ay nagpapahiwatig ng isang dulo ng kadena ng peptide, kung saan magagamit ang libreng pangkat ng amine. Katulad nito, ang C- terminus ay kumakatawan sa iba pang mga terminal ng peptide chain, kung saan magagamit ang libreng carboxylic group.

Ang magkadugtong na β strands ay maaaring bumuo ng mga hydrogen bond sa antiparallel, parallel, o halo-halong pag-aayos. Sa anti-parallel na pag-aayos, ang N-terminus ng isang paninindigan ay katabi ng C- terminus ng susunod na paninindigan. Sa isang kahilera na pag-aayos, ang N- terminus ng mga katabing hibla ay nakatuon sa parehong direksyon. Ang sumusunod na pigura ay naglalarawan ng istraktura at hydrogen bonding pattern ng parallel at anti-parallel beta strands.

a) anti parallelb) parallel

Pagkakaiba sa Pagitan ng Alpha Helix at Beta Pleated Sheet

Hugis

Alpha Helix: Ang Alpha Helix ay isang kanang istraktura na tulad ng baril na tulad ng pamalo.

Beta Pleated Sheet: Ang sheet ng beta ay isang istrakturang tulad ng sheet.

Pagbuo

Alpha Helix: Bumubuo ang mga hydrogen bond sa loob ng chain ng polypeptide upang lumikha ng isang istrakturang helical.

Beta Pleated Sheet: Ang mga sheet ng beta ay nabuo sa pamamagitan ng pag-link ng dalawa o higit pang mga beta strands ng mga H bond.

Mga bono

Alpha Helix: Ang Alpha helix ay mayroong n + 4 H-bonding scheme. ibig sabihin, nabubuo ang mga hidrogen bond sa pagitan ng N-H na pangkat ng isang nalalabing amino na may C = O na pangkat ng isa pang amino acid, na inilagay sa 4 na labi nang mas maaga.

Beta Pleated Sheet: Ang mga hidrogen na bono ay nabuo sa pagitan ng kalapit na N-H at C = O mga pangkat ng mga katabing chain ng peptide.

-R pangkat

Alpha Helix: -R mga pangkat ng mga amino acid ay nakatuon sa labas ng helix.

Beta Pleated Sheet: -R mga grupo ay nakadirekta sa parehong loob at labas ng sheet.

Bilang

Alpha Helix: Maaari itong maging isang solong kadena.

Beta Pleated Sheet: Hindi ito maaaring magkaroon bilang isang solong beta strand; dapat may dalawa o higit pa.

Uri

Alpha Helix: Isa lang ang uri nito.

Beta Pleated Sheet: Maaari itong maging parallel, anti-parallel o halo-halong.

Mga Katangian

Alpha Helix: 100^o pag-ikot, 3.6 residues bawat pagliko at 1.5 A^o tumaas mula sa isang alpha carbon patungo sa pangalawa

Beta Pleated Sheet: 3.5 A^o tumaas sa pagitan ng mga residue

Amino Acid

Alpha Helix: Mas gusto ng Alpha helix ang mga chain ng amino acid, na maaaring masakop at protektahan ang gulugod na H-bond sa core ng helix.Beta Pleated Sheet: Ang pinahabang istraktura ay nag-iiwan ng maximum na puwang na libre para sa mga chain ng amino acid. Samakatuwid, ang mga amino acid na may malalaking mga bulky chain ay ginusto ang istraktura ng beta sheet.

Kagustuhan

Alpha Helix: Mas gusto ng Alpha helix ang Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg amino acid.

Beta Pleated Sheet: Mas gusto ng Beta sheet ang Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Kagandahang-loob ng Larawan:

"Istrakturang Protein ng Alpha Helix" [Public Domain] sa pamamagitan ng Wikimedia Wikimedia

"Hempglobin Molekyul" Ni Zephyris sa wikang Ingles na Wikipedia (CC BY-SA 3.0) sa pamamagitan ng Commons Wikimedia

"Parellel at Antiparellel" ni Fvasconcellos - Sariling gawain. Nilikha ng uploader kapag hiniling ng Opabinia regalis., (Public Domain) sa pamamagitan ng Commons Wikimedia